Sobre diabetes

¿Cómo se obtiene la insulina?

En 1901 se relacionó la diabetes y el mal funcionamiento del páncreas (concretamente los Islotes de Langerhans hasta entonces no descubiertos). El descubridor de los islotes fue el estadounidense Eugene Opie. Más tarde, Sharper-Schafer descubrió que los islotes secretaban y controlaban el metabolismo de los hidratos de carbono.

No fue hasta 1921 que se extrajo insulina de un perro. La extracción de insulina se realizó por los fisiólogos canadienses Frederick G., Banting y Charles H. Best. La comercialización de la insulina se inició en Estados Unidos en 1923.

Banting en 1924Banting y Best

La insulina es imprescindible en la diabetes tipo 1 y en algunos casos de la diabetes gestacional y la diabetes tipo 2. Des del descubrimiento de la insulina la esperanza de vida de los diabéticos ha aumentado más de 45 años.

La producción de insulina inicialmente se obtuvo de animales: perros, cerdos, vacas, peces. No obstante, actualmente se obtienen de la ingeniería genética.

La insulina animal se obtenía directamente del páncreas del animal. Aunque la insulina, sobre todo de cerdo, era muy similar a la humana no era idéntica y contenía algunas impurezas. Esto provocaba rechazo y en algunos casos alergias. Estas impurezas se lograron disminuir con la mejora de la técnica. En los años 70, la cromatografía líquida de alta resolución llegó a depurar la técnica obteniendo un 99% de pureza. No obstante, las reacciones alérgicas menores no se han podido eliminar totalmente. Además puede haber contaminación por toxinas y bacterias. La Federación Internacional de Diabetes ha notificado que:

Las insulinas animales [modernas y altamente purificadas] siguen siendo una alternativa perfectamente aceptable

Pero la sustitución de insulinas animales por insulinas “humanas” es influenciada por los peores resultados económicos en las de origen animal. El páncreas de un cerdo sólo da insulina para el tratamiento de 3 días. Es decir, para obtener insulina por tres días se tiene que cuidar y dar de comer al cerdo. El resultado es de bajo rendimiento y alto precio. Con las insulinas de ADN recombinante se obtiene mayor cantidad y a menor coste.

¿Cómo se obtiene la insulina “humana”?

Con la ingeniería genética se ha conseguido que la bacteria Escherichia Coli (E. Coli) pueda producir insulina. Esta insulina se le llama insulina con ADN recombinante.

En 1978 se consigue obtener la secuencia de insulina humana. Esta secuencia se introduce en el interior de la Escherichia Coli y se consigue que la bacteria produzca insulina. Es decir, con ingeniería genética se trasforma la E. Coli con una fábrica de producción de insulina. El laboratorio sólo tiene que mantener las bacterias mucho más barato que un cerdo y se puede producir mucha más cantidad. La insulina se extrae de las bacterias, se purifica y se vende como medicamento. A parte de la E.Coli también se ha utilizado para la producción levadura (Sacchatomyces).

En 1982 se comercializa la primer insulina con ADN recombinante, su nombre es Humulina (humalin ®). Actualmente hay diferentes tipos de insulina que se han obtenido con modificaciones a través de ingeniería genética.

La ventaja de esta insulina “humana” es que es fácil mantener la bacteria, se pueden producir grandes cantidades en menor tiempo que la de origen animal y con costes menores. La compatibilidad de la insulina es del 100%. Aunque puede haber reacciones debido a otros componentes.

En 2007, SemBioSysGenetics Inc. (compañía de biotecnología canadiense) consiguió insulina del cártamo, una planta. Actualmente, los estudios están en fase 2. Se han probado en animales y en humanos. La importancia de este descubrimiento es poder reducir los costes más de un 40%. 1 hectárea de cártamo podría alcanzar la insulina necesaria para 2500 pacientes (1 kg de insulina). Con 16000 hectáreas de cártamo se podría obtener la demanda mundial de insulina.

No obstante, esta insulina exógena es diferente que la insulina humana endógena. La insulina humana se elimina 40% por vía renal y 60 % hepática en cambio la exógena se elimina 60% renal y 40% hepática. Por otro lado, la insulina exógena a diferencia de la endógena no lleva péptido C. Este péptido forma parte de la proinsulina. La proinsulina es el precursor de la insulina. Es decir la proinsulina al ser procesada da el péptido C y la insulina. El péptido C se utiliza para valorar si el cuerpo es capaz de producir insulina.


Referencias: